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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子自的较为不确定性和很多N-glycoproteins低展现平均水平令对N-glycosylation设计的定量分析的讲述更为不便。在判断低丰度的N糖基化呈现球血清质质或肽段时,之中夹杂不少未呈现的球血清质质肽断,这很可能将低丰度的糖基化呈现球血清质质肽段的讯号覆盖。凝素亲和法是近年来糖球血清质质质组学中用很广泛的分开聚集技巧。凝集素(lectin)一类糖相配合起来起来球血清质质质,能专情面部识别某种单一设计的单糖或聚糖中单一的糖基队列而与之相配合起来起来,我们与糖链可逆转非共价相配合起来起来,糖球血清质质或糖肽被凝集素猎取随后,一般而言用单一的单糖进行激烈竞争相配合起来起来凝集素将糖球血清质质或糖肽洗刷出来。 核氨基酸历经酶解后凭借凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,然而用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除连入在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该工作迫使Asn碳原子量多2.9890Da。最后一步用高高精准度LC-MS质谱仪检侧脱糖后的肽段,可以通过收录数据表格库,核定脱糖后碳原子量和理论知识碳原子量的不同同时糖基化体现肽段的字段,因此判定好该核氨基酸的N-糖基化位点。N-糖基化位点判定好后,再凭借label-free的方法对其展开按量分析一下。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到的商品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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